CaMK

Produits sélectifs disoformes

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S1421 Staurosporine (STS) Staurosporine (STS) est un puissant inhibiteur de PKC pour PKCα, PKCγ et PKCη avec des IC50 de 2 nM, 5 nM et 4 nM, moins puissant pour PKCδ (20 nM), PKCε (73 nM) et peu actif pour PKCζ (1086 nM) dans des essais sans cellules. Ce composé montre également des activités inhibitrices sur d'autres kinases, telles que PKA, PKG, S6K, CaMKII, etc. Phase 3.
Cell Metab, 2025, S1550-4131(25)00149-4
Mol Cell, 2025, 85(19):3711-3728.e11
EMBO J, 2025, 10.1038/s44318-025-00526-w
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S7423 KN-93 Phosphate KN-93 Phosphate est un inhibiteur puissant et spécifique de la Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase II (CaMKII) avec un Ki de 0,37 μM, sans effets inhibiteurs notables sur les activités APK, PKC, MLCK ou Ca2+-PDE. KN-93 atténue l'autophagy induite par la CaMKII.Ce produit n'est pas soluble dans la solution saline. Veuillez ne pas le dissoudre dans une solution saline pour l'administration.
Stem Cell Res Ther, 2025, 16(1):208
bioRxiv, 2025, 2025.03.20.644192
Eye Vis (Lond), 2024, 11(1):37
Verified customer review of KN-93 Phosphate
S6787 KN-93 KN-93 est un inhibiteur perméable aux cellules, réversible et compétitif de la Ca2+/calmoduline-dépendante protéine kinase II (CaMK-II) avec un Ki de 2,58 μM sur l'activité CaM kinase du myocarde de lapin.
Acta Neuropathol Commun, 2025, 13(1):70
Int J Mol Med, 2025, 56(5)196
Nat Commun, 2024, 15(1):840
S8274 STO-609 STO-609 est un inhibiteur spécifique de la kinase kinase de la protéine dépendante du Ca2+/Calmoduline (CaM-KK) qui inhibe les activités des isoformes recombinantes CaM-KKα et CaM-KKβ, avec des valeurs de Ki de 80 et 15 ng/ml, respectivement, et inhibe également leurs activités d'autophosphorylation. Ce composé inhibe l'activité AMPKK et inhibe l'autophagy.
Redox Rep, 2025, 30(1):2447721
PLoS One, 2025, 20(8):e0330282
Cell Genom, 2025, 5(3):100782
S7422 KN-62 KN-62 est un inhibiteur puissant et spécifique de la protéine kinase II dépendante du Ca2+/calmoduline (CaMKII) avec un Ki de 0,9 μM ; c'est aussi un antagoniste non compétitif du récepteur purinergique P2RX7 (IC50 = 15 nM). Il est sélectif pour CaMKII par rapport à PKA, PKC et MLCK, mais inhibe CaMKI et CaMKIV aussi bien. La valeur Ki de ce composé pour CaMK V est de 0,8 μM.
J Extracell Vesicles, 2025, 14(8):e70149
Cell Rep, 2025, 44(6):115839
Redox Biol, 2024, 75:103249
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S7436 NH125 NH125 est un inhibiteur sélectif de la eEF-2 kinase avec une IC50 de 60 nM, une sélectivité >125 fois supérieure à la PKC, PKA et CaMKII, et également un puissant inhibiteur de la histidine kinase.
Acta Pharmacol Sin, 2018, 10.1038/s41401-018-0165-9
Drug Des Devel Ther, 2018, Drug Des Devel Ther
BMC Cancer, 2016, 16(1):813
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S6507 KN-92 phosphate Le KN-92 est un dérivé inactif du KN-93, l'inhibiteur sélectif de la kinase dépendante du Ca2+/calmoduline de type II (CaMKII).
Sci Rep, 2023, 13(1):5827
Elife, 2022, 11e74519
Front Physiol, 2021, 12:736920
E5833New KN-93 hydrochloride KN-93 hydrochloride est un dérivé de méthoxybenzènesulfonamide qui inhibe la Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase II (CaMKII) avec un Ki de 0,37 µM. Il réduit la production de dopamine (DA) en influençant la vitesse de réaction de la tyrosine hydroxylase (TH), entraînant une phosphorylation diminuée de la protéine TH médiatisée par le Ca(2+).
S7188 CID755673 Le CID755673 est un inhibiteur pan-PKD1/2/3 actif sur les cellules avec une IC50 de 180 nM, 280nM et 227 nM, respectivement, soit environ 200 fois plus sélectif que les autres CAMKs.
World Allergy Organ J, 2025, 18(8):101089
J Thromb Haemost, 2024, S1538-7836(24)00618-4
Nat Commun, 2023, 14(1):3543
S9141 Berbamine Berbamine (BA), une médecine traditionnelle chinoise extraite de Berberis amurensis (xiaoboan), est un nouvel inhibiteur du gène de fusion bcr/abl avec une puissante activité anti-leucémique et également un inhibiteur de NF-κB. Ce composé induit l'apoptose dans les cellules de myélome humain et inhibe la croissance des cellules cancéreuses en ciblant la Ca²⁺/calmodulin-dependent protein kinase II (CaMKII).
Vet Res, 2025, 56(1):37
Vet Microbiol, 2025, 301:110356
iScience, 2024, 27(10):110862